Фото носит иллюстративный характер. Из открытых источников.
Фото носит иллюстративный характер. Из открытых источников.

Ученые Тихоокеанского квантового центра Дальневосточного федерального университета (ДВФУ) смоделировали, как сворачивается и разворачивается белок со скользящим узлом AFV3-109 в зависимости от температуры. Белок типичен для вирусов архей, древнейших одноклеточных организмов, которые способны выживать в экстремальных условиях подводных вулканических источников. Результаты работы опубликованы в PLOS ONE. 

 

Ученые получили сразу несколько неожиданных результатов, полезных при будущих исследованиях.

 

Во-первых, выяснилось, что скользящий узел белка AFV3-109 проходит через промежуточный узел, который имеет топологию гораздо более сложного и плотного узла-трилистника — пример простейшего нетривиального узла в математике.

 

Во-вторых, перед тем как образуется скользящий узел, возникает набухание уже практически правильно свернутой структуры AFV3-109 так, чтобы свободный конец белка смог пройти в петлю узла.

 

В-третьих, правильная структура белка формируется поэтапно. Сначала образуются стабильные вторичные структуры — нити и спирали, которые потом свертываются в правильный узел. 

 

Александр Молочков, профессор, руководитель Тихоокеанского квантового центра ДВФУ:

 

Узловая структура белков делает их более стабильными и позволяет вирусам вместе с археями выдерживать высокие температуры. С другой стороны, присутствие узла делает процесс сворачивания белка нетривиальным, потому что простые случайные движения отдельных частей белкового скелета не могут свернуть белок в правильную трехмерную структуру. Многие исследования, проведенные до этого методами молекулярной динамики, показали, что вероятность образования такого узла очень мала, однако в природе этот белок всегда образует скользящий узел.

Чтобы длинная молекула белка AFV3-109 сама завязалась в узел, необходимо согласованное коллективное поведение молекулы как одного целого. Возникает ощущение, что кто-то целенаправленно завязывает молекулу в узел. Такое поведение делает белок очень важным объектом для исследования. 

 

Александр Молочков:

 

Мы исследуем законы симметрии, которые лежат в основе целенаправленного поведения белковой молекулы. Нам удалось выяснить, что нетривиальная форма белка и происходящие в нем сложные процессы полностью определяются свойствами локальной калибровочной и киральной симметрии. Это еще раз подтверждает, что каждый участок белка критически важен для правильной работы всей молекулы, а наш метод, основанный на теории поля, подходит для моделирования поведения белков, основы всего живого.

Согласно классической теории поля, движение каждого отдельного атома может быть истолковано как часть общей степени свободы (солитона) с определенным количеством общих координат. Примером солитона служит цунами с ее разрушительной мощью. 

 

Белок в данном случае походит поведением на цунами. Если какой-то его фрагмент убрать или деактивировать, вся молекула перестанет работать правильно. Задача ученых — понять, какой именно участок убрать. Это станет ключом к пониманию многих болезней, спровоцированных неправильным поведением белков, — в их числе онкология, диабет второго типа, синдром инфекционного слабоумия, оболочечные вирусы (включая новый коронавирус), Эбола и СПИД.

 


Добавить комментарий


Защитный код
Обновить

При копировании или цитировании текстов активная гиперссылка обязательна. Все материалы защищены законом Республики Беларусь «Об авторском праве и смежных правах».